◇◇新语丝(www.xys.org)(xys4.dxiong.com)(www.xinyusi.info)(xys2.dropin.org)◇◇ 【评】   先在Science抢发错误的论文,再在Nature纠正,以后如果发现Nature的论 文也有错,再去Cell发一篇纠正,深得多发CNS论文之道。那篇曾经大肆炒作的 Science论文是不是该作废了? (方舟子)   作者: 来源:清华大学 发布时间:2010-1-25 13:21:20   《自然》:施一公小组阐述AdiC转运机理   纠正了他们及美国另一研究小组之前研究的偏差   1月20日,清华大学生命科学学院施一公教授领导的研究组在《自然》在线 发表论文,阐述在毒性大肠杆菌肠胃耐酸性保护机制中起重要作用的AdiC转运蛋 白的底物识别和转运机理。这是继他们在2009年于《科学》发表首个APC家族转 运蛋白晶体结构之后针对AdiC研究的又一重要突破。   AdiC是逆向转运arginine及其脱羧产物agmatine的转运蛋白。2009 年5月, 施一公教授的研究组发表了AdiC在没有底物状况下的3.6埃的分子结构,揭示了 AdiC以二聚体形式存在,同时还发现APC家族的转运蛋白与其他几类没有序列同 源性的钠离子依赖性转运蛋白具有相似的结构骨架。根据生化实验结果,他们推 测出在转运过程中起重要作用的氨基酸残基以及可能的转运模型。   在《自然》最新发表的论文中,施一公研究组解析了AdiC在arginine结合状 态下的3.0埃的晶体结构。这个较高分辨率的结构显示,过去报道的AdiC由于分 辨率偏低、数据质量有限,因而尽管基本结论正确,但在部分跨膜螺旋区域,施 一公的研究组以及美国另一研究组均存在结构修正不妥之处。所以在这一篇文章 里,他们首先纠正了两个组以前的偏差,然后比较了AdiC在没有底物和结合 arginine的状态下的结构。这一比较显示,在结合arginine时,AdiC的跨膜螺旋 TM6旋转了近40°,覆盖于底物之上,使底物处于一个完全封闭的表面呈负电势 的腔中。在这一观测的基础上,结合以往的生化数据,他们进一步修正了AdiC的 转运模型,提出了逆向转运蛋白双结合位点的模型。 (XYS20100126) ◇◇新语丝(www.xys.org)(xys4.dxiong.com)(www.xinyusi.info)(xys2.dropin.org)◇◇